款冬提取物对PICK1蛋白功能的影响

• 作者: 冯延琼 支海娟 李爱平 李震宇 石亚伟 秦雪梅
• 来源期刊: 山西大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 款冬提取物 蛋白激酶Cα相互作用蛋白 PDZ结构域 荧光光谱
• 年，卷（期）: 2013,（3）
• 所属期刊栏目: 生命科学与环境科学
• 页码范围: 455-459
• 分类号: Q71
• 语种: 中文

摘要

蛋白激酶Cα相互作用蛋白(PICK1)的PDZ结构域介导了PICK1和AMPAR的亚基GluR2的C末端结合,在GluR2下调引起兴奋性毒性而产生的多种神经性疾病中,PICK1的PDZ结构域是一个潜在的药物靶标.文章将重组质粒pET3a-pick1和pET-3C-GB-pdz转入E.coli BL21(DE3),经IPTG诱导,在大肠杆菌中获得重组表达,目的蛋白经硫酸铵沉淀或Ni2+-NTA Sepharose 4B column亲和层析,再经Sephacryl S-200凝胶层析纯化得到了PICK1和GB-PDZ蛋白.利用荧光光谱法初步分析了款冬提取物与PICK1及其不同结构域的结合情况,结果表明款冬提取物与PICK1的结合位点位于PDZ结构域,款冬提取物能有效抑制PDZ结构域与GluR2的相互作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	秦雪梅	山西大学中医药现代研究中心教育部化学生物学与分子工程重点实验室	322	3415	29.0	41.0
2	李震宇	山西大学中医药现代研究中心教育部化学生物学与分子工程重点实验室	67	594	14.0	22.0
3	李爱平	山西大学中医药现代研究中心教育部化学生物学与分子工程重点实验室	22	148	7.0	11.0
4	冯延琼	山西大学生物技术研究所	1	2	1.0	1.0
5	支海娟	山西大学中医药现代研究中心教育部化学生物学与分子工程重点实验室	2	2	1.0	1.0