瑞士乳杆菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶的分离纯化及酶学性质

• 作者: 周慧敏 孙杨赢 曾小群 朱坤 潘道东 祝倩 郭宇星
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶(Pep X) 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2013,（17）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 156-160
• 页数: 5页
• 分类号: TS201.3
• 字数: 4774字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201317034

摘要

提取并纯化瑞士乳杆菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶(Pep X),并对其酶学性质进行研究.采用超声波破碎瑞士乳杆菌菌体获得含有PepX的粗酶液,粗酶液经过硫酸铵沉淀、Sephacryl S-300 HR层析、非变性-聚丙烯酰胺凝胶电泳法切胶回收蛋白纯化瑞士乳杆菌Pep X.纯化后Pep X经SDS-PAGE测定分子质量并研究酶学性质.得到电泳纯的PepX,酶比活力62.24U/mg,单体分子质量大约26kD,最适酶反应pH7.0,最适酶反应温度37℃.Co2+对Pep X有激活作用,Zn2+、Ni2+、Mn2+、Fe3+对Pep X有强烈的抑制作用,金属蛋白酶抑制剂EDTA、丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF对Pep X有一定的抑制作用,说明Pep X为金属依赖性的丝氨酸肽酶.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	潘道东	南京师范大学金陵女子学院	144	1408	20.0	27.0
2	郭宇星	南京师范大学金陵女子学院	41	242	10.0	13.0
3	曾小群	南京师范大学金陵女子学院	66	409	11.0	16.0
7	孙杨赢	南京师范大学金陵女子学院	44	156	7.0	10.0
11	周慧敏	南京师范大学金陵女子学院	4	24	2.0	4.0
12	祝倩	南京师范大学金陵女子学院	4	27	2.0	4.0
13	朱坤	南京师范大学金陵女子学院	2	2	1.0	1.0