鸭心苹果酸脱氢酶的分离纯化及酶学性质

• 作者: 任美凤 唐云明 孙芳 胡瑞斌
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 鸭心 苹果酸脱氢酶 分离纯化 性质
• 年，卷（期）: 2013,（23）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 239-244
• 页数: 6页
• 分类号: Q814.1
• 字数: 5481字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201323049

摘要

取新鲜鸭心,通过匀浆、硫酸铵沉淀、有机溶剂沉淀、DEAE-Sepharose层析以及Superdex-200层析等方法纯化,获得鸭心中所含的两种电泳纯的苹果酸脱氢酶同工酶(c-MDH和m-MDH),并对粗酶液中含量较高的c-MDH进行酶学性质研究.结果表明:c-MDH和m-MDH纯化倍数分别为69.07倍和130.40倍,酶活力回收率分别为25.54％和10.98％,亚基分子质量分别为39.58ku和37.62ku.c-MDH酶学性质研究表明:该酶最适反应温度为55℃,在30℃以下时比较稳定;最适反应pH为7.2,在pH6～9范围内稳定性较好;其对草酰乙酸的Km值为140.93μmol/L;草酸、SDS、Cu2+、Ag+对该酶的抑制作用非常强烈,而Mg2+、K+、Ba2+对该酶表现出明显的激活作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	胡瑞斌		5	35	3.0	5.0
2	孙芳		5	24	3.0	4.0
3	任美凤		4	21	2.0	4.0
4	唐云明		13	40	3.0	5.0