蚕蛹源ACE抑制肽的分离纯化与结构研究

• 作者: 吴琼英 徐金玲 杜金娟 桂仲争 贾俊强 颜辉
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 蚕蛹蛋白 ACE抑制肽 分离纯化 液质联用
• 年，卷（期）: 2013,（23）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 118-122
• 页数: 5页
• 分类号: TS201.1
• 字数: 3177字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201323025

摘要

目的:研究蚕蛹蛋白血管紧张素转换酶(ACE)抑制肽的结构特征.方法:采用超滤、DEAE-52离子交换色谱和Sephadex G-50凝胶色谱对蚕蛹蛋白酶解产物进行分离纯化,并利用液质联用对蚕蛹蛋白ACE抑制肽的结构特征进行初步分析.结果:分离得到的组分2(IC50 0.072mg/mL)对ACE抑制活性较高,是分离纯化前的2.95倍,为蚕蛹蛋白ACE抑制肽的主要组分.结论:组分2中ACE抑制肽的分子质量为226.34～983.61u,主要由2～8肽组成.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	吴琼英	江苏科技大学生物与化学工程学院	49	493	13.0	21.0
2	颜辉	江苏科技大学生物与化学工程学院	43	529	13.0	21.0
3	贾俊强		52	242	10.0	14.0
4	徐金玲	江苏科技大学生物与化学工程学院	6	83	6.0	6.0
5	桂仲争		37	364	12.0	18.0
6	杜金娟	江苏科技大学生物与化学工程学院	4	45	4.0	4.0