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摘要:
在碱性蛋白酶Alcalase与N120P蛋白酶复合酶解花生分离蛋白制备花生短肽的基础上,采用凝胶过滤色谱与制备型反相高效液相色谱(RP-HPLC)分离纯化得到27个组分,从中筛选出ACE抑制活性最高的组分P8,其在0.010mg/mL质量浓度条件下ACE抑制率达85.77%,IC50值为0.0052mg/mL(6.42μmol/L).采用基质辅助激光解吸附电离飞行时间串联质谱(MALDI-TOF-TOF MS)对P8的氨基酸序列进行分析,得出P8的相对分子质量为808.80,氨基酸序列为Lys-Leu-Tyr-Met-Arg-Pro(KLYMRP).通过固相合成的方法合成短肽KLYMRP,并证实其具有显著的ACE抑制活性,ACE抑制IC50值为0.0038mg/mL(4.69gmol/L).构效关系分析结果表明:短肽Lys-Leu-Tyr-Met-Arg-Pro的C末端为Pro,N末端为碱性氨基酸Lys,且肽的疏水性很强,有利于与ACE活性部位的结合;短肽KLYMRP与ACE活性位点的残基形成5个氢键,一个Pi-Cation相互作用,并与锌离子形成配位键,这些作用力共同稳定了短肽-ACE复合物的构象,从而有利于ACE抑制活性的发挥.
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文献信息
篇名 花生ACE抑制肽结构表征与构效关系
来源期刊 食品科学 学科 工学
关键词 花生短肽 氨基酸序列 ACE抑制活性 分子构象 构效关系
年,卷(期) 2013,(9) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 170-174
页数 5页 分类号 TQ936.16
字数 4765字 语种 中文
DOI 10.7506/spkx1002-6630-201309035
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王强 中国农业科学院农产品加工研究所农业部农产品加工综合性重点实验室 249 2361 25.0 36.0
2 王春艳 中国农业科学院农产品加工研究所农业部农产品加工综合性重点实验室 26 505 13.0 22.0
4 刘红芝 中国农业科学院农产品加工研究所农业部农产品加工综合性重点实验室 52 416 12.0 17.0
5 胡晖 中国农业科学院农产品加工研究所农业部农产品加工综合性重点实验室 20 88 5.0 9.0
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节点文献
花生短肽
氨基酸序列
ACE抑制活性
分子构象
构效关系
研究起点
研究来源
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
出版文献量(篇)
24602
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47
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348406
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