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摘要:
辅酶再生是推动氧化还原酶大规模工业化应用的关键。辅酶氧化酶(NOX)是工业上用于NADH和NADPH再生的理想用酶。基于序列比对等生物信息学手段,分析NOX的氨基酸序列和蛋白质高级结构特点,为今后对辅酶氧化酶的识别和改造研究奠定基础。基于生物信息学的方法,利用ClustalX 2.0、PyMOL 1.0等相关软件,对来源于粪肠球菌(Enterococcus faecalis),乳酸链球菌(Lactococcus lactis),詹氏甲烷球菌(Methanocaldococcus jannaschii),生殖支原体(Mycoplasma genitalium),肺炎支原体(Mycoplasma pneumoniae),化脓链球菌(Streptococcus pyogenes)中的辅酶氧化酶(已知型或推断型)进行序列比对、同源建模,分析其催化活性位点、活性位点的氨基酸残基保守性特点及反应机理,识别辅基及周围重点氨基酸残基。大量的比对分析结果表明,NOX的催化活性位点存在重点作用残基Cys42和辅基FAD,周围存在高度保守性残基His10,Leu40或Ser40和Gly43。研究结果可用于今后指导酶的筛选,在分子层面修饰和酶结构的改造。
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文献信息
篇名 基于生物信息学对NAD(P)H辅酶氧化酶的结构识别
来源期刊 生物物理学 学科 生物学
关键词 辅酶氧化酶 生物信息学 核心结构域 构效关系 活性位点
年,卷(期) swwlx_2014,(3) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 30-37
页数 8页 分类号 Q7
字数 语种
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 方柏山 厦门大学化学化工学院 25 86 5.0 7.0
2 李昊 厦门大学化学化工学院 6 6 1.0 2.0
3 王世珍 厦门大学化学化工学院 7 9 2.0 2.0
4 王雅丽 厦门大学化学化工学院 7 25 3.0 4.0
5 李红春 厦门大学化学化工学院 1 0 0.0 0.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
辅酶氧化酶
生物信息学
核心结构域
构效关系
活性位点
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
生物物理学
季刊
2330-1686
武汉市江夏区汤逊湖北路38号光谷总部空间
出版文献量(篇)
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