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摘要:
SUMO化修饰是一种重要的翻译后修饰,对蛋白的翻译后调控起到重要作用。植物SIZ1是一种SUMO E3连接酶,在SUMO化的过程中起着关键作用。本文概述了SIZ1的基本结构和功能,阐述了其在植物响应非生物胁迫如高温、低温、干旱、盐和离子胁迫时所发挥的调节功能,并展望了植物SIZ1研究中有待解决的问题。
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SUMO化
E3连接酶
翻译后修饰
逆境适应
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
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文献信息
篇名 植物SIZ1 SUMO E3连接酶的研究进展
来源期刊 植物生理学报 学科
关键词 SUMO化 SIZ1 SUMO E3连接酶 非生物胁迫
年,卷(期) 2014,(4) 所属期刊栏目 特约综述
研究方向 页码范围 365-372
页数 8页 分类号
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 孟庆伟 62 2107 23.0 45.0
2 张耸 3 0 0.0 0.0
3 李晓东 2 3 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
SUMO化
SIZ1
SUMO E3连接酶
非生物胁迫
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
植物生理学报
月刊
2095-1108
31-2055/Q
大16开
上海市岳阳路319号31B楼
4-267
1951
chi
出版文献量(篇)
5646
总下载数(次)
4
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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