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摘要:
目的:表达、纯化T7噬菌体尾蛋白P11并进行鉴定。方法:PCR扩增T7噬菌体尾蛋白P11基因片段, EcoRⅠ和XhoⅠ双酶切后连接表达载体pTIG-TRX,重组表达载体转化大肠杆菌BL21(DE3),经IPTG诱导表达,纯化目的蛋白,SDS-PAGE分析P11蛋白的相对分子质量大小,并多次免疫新西兰大白兔制备其多克隆抗体,Western blot鉴定蛋白活性。结果:PCR扩增P11基因后,成功诱导表达了含6×His标签的P11蛋白,SDS-PAGE显示所表达蛋白的相对分子质量约为25000,通过多次免疫获得了抗P11的多克隆抗体并对其纯化;制备的多克隆抗体能够识别T7噬菌体和P11蛋白,具有较高特异性。结论:成功表达了P11蛋白并制备了其多克隆抗体,为T7噬菌体展示系统的应用奠定了基础。
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文献信息
篇名 T7噬菌体尾蛋白 P11的表达、纯化及鉴定
来源期刊 郑州大学学报(医学版) 学科 医学
关键词 T7噬菌体 P11蛋白 多克隆抗体
年,卷(期) 2014,(4) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 505-507,508
页数 4页 分类号 R392.11
字数 3063字 语种 中文
DOI 10.13705/j.issn.1671-6825.2014.04.017
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 宁保安 军事医学科学院卫生学环境医学研究所 34 101 5.0 8.0
2 高志贤 郑州大学公共卫生学院营养与食品卫生学教研室 135 1451 21.0 32.0
4 范献军 军事医学科学院卫生学环境医学研究所 2 1 1.0 1.0
5 赵翠娇 郑州大学公共卫生学院营养与食品卫生学教研室 1 1 1.0 1.0
6 李桂敏 军事医学科学院卫生学环境医学研究所 1 1 1.0 1.0
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2019(1)
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  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
T7噬菌体
P11蛋白
多克隆抗体
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研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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郑州大学学报(医学版)
双月刊
1671-6825
41-1340/R
大16开
郑州市大学路40号
36-111
1957
chi
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