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摘要:
驱动蛋白kinesin-3家族中的KIF1A蛋白主要参与轴突上分泌囊泡前体的正向运输.KIF1A中的CC1-FHA片段能够形成稳定的二聚体结构,同时促进驱动蛋白的活性,但是其具体的调节机制尚未清楚.基于已有的CC1-FHA二聚体的晶体结构,我们发现在二聚体表面的“4875PKK490”位置存在潜在的磷酸化位点.证明了将487位点模拟磷酸化后将导致CC1-FHA二聚体的解聚.进一步,在487位点进行点突变将影响KIF1A的活性以及线虫中KIF1A介导的突触囊泡在轴突上的运输.因此,高度保守的“487SPKK490”可能对CC1-FHA片段二聚化和调节KIF1A活性起着关键性作用.
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关键词云
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文献信息
篇名 调控KIF1A二聚化和活性的潜在的磷酸化位点
来源期刊 生物化学与生物物理进展 学科
关键词 KIF1A 磷酸化 二聚化 轴突运输
年,卷(期) 2014,(9) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 870-876
页数 7页 分类号
字数 语种 中文
DOI 10.3724/SP.J.1206.2014.00073
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研究主题发展历程
节点文献
KIF1A
磷酸化
二聚化
轴突运输
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物化学与生物物理进展
月刊
1000-3282
11-2161/Q
大16开
北京朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所内
2-816
1974
chi
出版文献量(篇)
3726
总下载数(次)
14
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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