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南日鲍β-葡萄糖苷酶分离纯化及表征
南日鲍β-葡萄糖苷酶分离纯化及表征
作者:
刘震
匡文
张利
朱秋享
王祖鑫
石贤爱
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
南日鲍
内脏
β-葡萄糖苷酶
纯化
酶学性质
摘要:
采用硫酸铵分段盐析、透析、DEAE-纤维素离子交换层析和葡聚糖Sephadex G-100凝胶层析,从南日鲍内脏中分离纯化得到一种β-葡萄糖苷酶.SDS-PAGE分析表明,所纯化的β-葡萄糖苷酶为单聚体,分子量约为90 kDa,N-端8个氨基酸残基序列为AGMLYPRV.β-葡萄糖苷酶的最适温度为50℃,最适pH值为5.0,Mn2+、Cu2+、Ba2+和Zn2对酶活力有显著的促进作用,而Al3+对酶有明显的抑制作用,SDS则使酶变性失活;pNPG与β-葡萄糖苷酶之间的亲和程度最高,纤维二糖和京尼平苷次之,水杨苷最差.
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嗜热子囊菌光孢变种
Thermoascus aurantiacus var.levisporus
β-葡萄糖苷酶
纯化
特性
内容分析
文献信息
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相关基金
期刊文献
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数
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(/年)
文献信息
篇名
南日鲍β-葡萄糖苷酶分离纯化及表征
来源期刊
福州大学学报(自然科学版)
学科
生物学
关键词
南日鲍
内脏
β-葡萄糖苷酶
纯化
酶学性质
年,卷(期)
2014,(3)
所属期刊栏目
研究方向
页码范围
480-485
页数
6页
分类号
Q814.1
字数
3603字
语种
中文
DOI
10.7631/issn.1000-2243.2014.03.0480
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
石贤爱
福州大学生物科学与工程学院
79
579
13.0
20.0
5
刘震
福州大学生物科学与工程学院
7
42
5.0
6.0
6
张利
福州大学生物科学与工程学院
2
6
1.0
2.0
7
王祖鑫
福州大学生物科学与工程学院
3
6
1.0
2.0
8
匡文
福州大学生物科学与工程学院
1
6
1.0
1.0
9
朱秋享
福州大学生物科学与工程学院
11
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引证文献(1)
二级引证文献(1)
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二级引证文献(1)
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引证文献(1)
二级引证文献(2)
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引证文献(0)
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研究主题发展历程
节点文献
南日鲍
内脏
β-葡萄糖苷酶
纯化
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
福州大学学报(自然科学版)
主办单位:
福州大学
出版周期:
双月刊
ISSN:
1000-2243
CN:
35-1117/N
开本:
大16开
出版地:
福建省福州市大学新区学园路2号
邮发代号:
34-27
创刊时间:
1961
语种:
chi
出版文献量(篇)
4219
总下载数(次)
6
总被引数(次)
24665
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福州大学学报(自然科学版)2000
福州大学学报(自然科学版)1999
福州大学学报(自然科学版)2014年第6期
福州大学学报(自然科学版)2014年第5期
福州大学学报(自然科学版)2014年第4期
福州大学学报(自然科学版)2014年第3期
福州大学学报(自然科学版)2014年第2期
福州大学学报(自然科学版)2014年第1期
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