基于蛋白构象变化研究pH值对茜素红与牛血清白蛋白相互作用的影响

• 作者: 彭丽 武海 耿艳艳 都浩来 金晓艳 陈红 黄德乾
• 来源期刊: 分析测试学报
• 学科: 化学
• 关键词: 牛血清白蛋白 茜素红 蛋白构象 相互作用 pH值
• 年，卷（期）: 2014,（4）
• 所属期刊栏目: 实验技术
• 页码范围: 475-478
• 页数: 4页
• 分类号: O657.3|O629.73
• 字数: 2595字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1004-4957.2014.04.019

摘要

利用光谱法和分子对接技术研究了不同pH值对牛血清白蛋白(BSA)与茜素红(ARS)键合作用的影响.pH值为4.0的酸性环境引起BSA天然紧缩构象逐渐发生去折叠,BSA的ⅡA区疏水空腔的展开降低了其与ARS的相互作用,键合常数Kb仅为3.39×104 L· mol-1.而pH值大于等电点(pI 4.8)或呈现中性时,两者的键合作用增强,Kb增至3.16 × 106 L·mol-1(pH 7.0).而且,由于氢键和范德华力的键合作用力较强,BSA和ARS的相互作用受表面电荷影响较小,与理论模拟对接结果相吻合.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	黄德乾	阜阳师范学院化学化工学院	20	57	5.0	6.0
2	武海	阜阳师范学院化学化工学院	22	59	5.0	7.0
3	金晓艳	阜阳师范学院化学化工学院	18	40	5.0	6.0
4	彭丽	阜阳师范学院化学化工学院	1	6	1.0	1.0
5	都浩来	阜阳师范学院化学化工学院	1	6	1.0	1.0
6	陈红	阜阳师范学院化学化工学院	1	6	1.0	1.0
7	耿艳艳	阜阳师范学院化学化工学院	1	6	1.0	1.0