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摘要:
对嗜酸乳杆菌La-XH1产生的胆盐水解酶进行分离纯化,并对其部分酶学性质进行研究.结果表明:嗜酸乳杆菌La-XH1胆盐水解酶的粗酶液经硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose CL-6B柱层析后的酶比活力分别为47.82 U/mg和115.85 U/mg,纯化倍数分别为4.46倍和10.82倍,酶的回收率分别为59.89%和25.11%;通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecylsulfate polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)电泳分析,该酶的分子质量约为43 kD,最适温度为40℃,最适pH值为6.0,Fe3+、Ca2+、Mg2+、Mn2+、Zn2+对该酶有激活作用,其中Fe3+的激活作用最强,Na+、K+对该酶几乎无作用,而Cu2+、Ba2+对该酶有很强的抑制作用.
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文献信息
篇名 嗜酸乳杆菌胆盐水解酶的分离纯化及酶学性质
来源期刊 食品科学 学科 工学
关键词 嗜酸乳杆菌 胆盐水解酶 纯化 酶学性质
年,卷(期) 2014,(5) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 165-168
页数 4页 分类号 TS201.3
字数 4102字 语种 中文
DOI 10.7506/spkx1002-6630-201405033
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李刚 河南科技学院食品学院 63 225 7.0 12.0
2 牛生洋 河南科技学院食品学院 63 409 9.0 18.0
3 赵瑞香 河南科技学院食品学院 60 366 10.0 15.0
4 杨大光 河南科技学院食品学院 15 70 5.0 8.0
5 路四海 河南科技学院食品学院 6 23 3.0 4.0
6 段改丽 河南科技学院食品学院 7 48 4.0 6.0
7 李银娜 河南科技学院食品学院 4 11 2.0 3.0
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胆盐水解酶
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食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
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