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嗜酸乳杆菌胆盐水解酶的分离纯化及酶学性质
嗜酸乳杆菌胆盐水解酶的分离纯化及酶学性质
作者:
李刚
李银娜
杨大光
段改丽
牛生洋
赵瑞香
路四海
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
嗜酸乳杆菌
胆盐水解酶
纯化
酶学性质
摘要:
对嗜酸乳杆菌La-XH1产生的胆盐水解酶进行分离纯化,并对其部分酶学性质进行研究.结果表明:嗜酸乳杆菌La-XH1胆盐水解酶的粗酶液经硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose CL-6B柱层析后的酶比活力分别为47.82 U/mg和115.85 U/mg,纯化倍数分别为4.46倍和10.82倍,酶的回收率分别为59.89%和25.11%;通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecylsulfate polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)电泳分析,该酶的分子质量约为43 kD,最适温度为40℃,最适pH值为6.0,Fe3+、Ca2+、Mg2+、Mn2+、Zn2+对该酶有激活作用,其中Fe3+的激活作用最强,Na+、K+对该酶几乎无作用,而Cu2+、Ba2+对该酶有很强的抑制作用.
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纳豆激酶
分离纯化
酶学性质
内容分析
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文献信息
篇名
嗜酸乳杆菌胆盐水解酶的分离纯化及酶学性质
来源期刊
食品科学
学科
工学
关键词
嗜酸乳杆菌
胆盐水解酶
纯化
酶学性质
年,卷(期)
2014,(5)
所属期刊栏目
生物工程
研究方向
页码范围
165-168
页数
4页
分类号
TS201.3
字数
4102字
语种
中文
DOI
10.7506/spkx1002-6630-201405033
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
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1
李刚
河南科技学院食品学院
63
225
7.0
12.0
2
牛生洋
河南科技学院食品学院
63
409
9.0
18.0
3
赵瑞香
河南科技学院食品学院
60
366
10.0
15.0
4
杨大光
河南科技学院食品学院
15
70
5.0
8.0
5
路四海
河南科技学院食品学院
6
23
3.0
4.0
6
段改丽
河南科技学院食品学院
7
48
4.0
6.0
7
李银娜
河南科技学院食品学院
4
11
2.0
3.0
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引文网络
引文网络
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期刊影响力
食品科学
主办单位:
北京食品科学研究院
出版周期:
半月刊
ISSN:
1002-6630
CN:
11-2206/TS
开本:
大16开
出版地:
北京市西城区禄长街头条4号
邮发代号:
2-439
创刊时间:
1980
语种:
chi
出版文献量(篇)
24602
总下载数(次)
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