丝瓜多酚氧化酶的分离纯化及酶学性质

• 作者: 吴海霞 曹雨舟
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 农学
• 关键词: 丝瓜 多酚氧化酶 分离纯化 酶学特性
• 年，卷（期）: 2014,（7）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 187-191
• 页数: 5页
• 分类号: S642.4|TS255.36
• 字数: 4351字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201407037

摘要

从丝瓜中分离纯化出多酚氧化酶(polyphenol oxidase,PPO),并对其部分酶学性质进行研究.采用硫酸铵分级盐析、透析、DEAE-Cellulose DE-52离子交换层析和SephadexG-75分子筛凝胶过滤层析分离纯化丝瓜PPO.纯化所得酶的比活力为957.9 U/mg,纯化倍数为28.3,酶活力回收率为18.5％;十二烷基磺酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)及非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳(Native-PAGE)检测结果显示该酶蛋白呈单一条带,为单亚基蛋白,其分子质量约为67.8 kD,且无同工酶;该酶最适pH6.0,最适温度30℃,以左旋多巴(L-dopa)为底物,其米氏常数(Km)为1.32 mmol/L,最大反应速率(Vmax)为0.22 OD475nm/min.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	吴海霞	运城学院生命科学系	20	119	7.0	10.0
2	曹雨舟		2	7	2.0	2.0