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摘要:
对长双歧杆菌KLDS2.0509所分泌的α-半乳糖苷酶进行分离纯化,并对其酶学性质进行研究.经过聚丙烯酰胺凝胶电泳,此酶的分子质量约为45 kD;酶学性质研究表明,该酶最适作用pH值为5.0,最适温度42℃;大多数金属离子对酶的活性无显著影响,Fe2+、Mn2+、Ag+和Cu2+能够对其产生抑制作用,而Hg2+完全抑制酶活性;该酶可降解蜜二糖、棉子糖和水苏糖,但不能降解末端含α-半乳糖苷键的多糖.
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文献信息
篇名 长双歧杆菌α-半乳糖苷酶的分离纯化及酶学性质
来源期刊 食品科学 学科 生物学
关键词 长双歧杆菌 a-半乳糖苷酶 分离纯化 酶学性质
年,卷(期) 2014,(7) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 118-122
页数 5页 分类号 Q939.97
字数 3313字 语种 中文
DOI 10.7506/spkx1002-6630-201407024
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 霍贵成 东北农业大学乳品科学教育部重点实验室 347 3533 30.0 41.0
2 张慧芸 河南科技大学食品与生物工程学院 44 400 12.0 18.0
3 陈俊亮 河南科技大学食品与生物工程学院 37 152 7.0 11.0
5 田芬 11 65 5.0 7.0
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长双歧杆菌
a-半乳糖苷酶
分离纯化
酶学性质
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期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
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24602
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47
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348406
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