基因工程菌Escherichia coli BL21/pET-pel重组果胶酶的纯化及酶学性质

• 作者: 付大伟 姚晓静 徐伟
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 重组果胶酶 胞内酶 镍离子亲合层析 酶学性质
• 年，卷（期）: 2014,（23）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 245-248
• 页数: 4页
• 分类号: Q815
• 字数: 4721字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201423047

摘要

采用超声波破碎法、镍离子亲合层析柱法,纯化重组菌Escherichia coli BL21/pET-pel表达的胞内重组果胶酶,并用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide pelelectrophoresis,SDSPAGE)检测,研究纯化的重组果胶酶酶学性质.结果表明:重组果胶酶纯化倍数为1.71,回收率为88.5％,分子质量约为44kD.最适pH值为9.0～9.5,在pH 7.0～10.0之间催化性质较稳定;最适作用温度范围为45～55℃,在60℃下保温30 min还剩余40％的酶活力;在离子浓度为1mmol/L时,Ca2+和Co2+对该酶有较强的促进作用,而Fe2+则对其有较强的抑制作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	徐伟	哈尔滨商业大学食品工程学院食品科学与工程重点实验室	45	205	8.0	12.0
2	付大伟	哈尔滨商业大学食品工程学院食品科学与工程重点实验室	10	28	3.0	4.0
3	姚晓静	哈尔滨商业大学食品工程学院食品科学与工程重点实验室	1	2	1.0	1.0