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摘要:
构建胱抑素C原核表达载体pCold1-cysc,pET28a-cysc,pET32a-cysc和pET41 a-cysc及相应的BL21(DE3)表达菌株,最终得到重组人胱抑素C蛋白.应用基因工程手段,原核表达,亲和层析及透析复性的方法对目的蛋白进行表达,纯化和复性.结果:经分析后,选取表达量较大的菌株BL21(DE3) pET32a-cysc和BL21(DE3)pCold1-cysc,对目的蛋白进行提取及纯化,对纯化后的可溶及包涵体形式的重组胱抑素C进行透析复性及免疫活性的检测.Western blotting及ELISA结果显示,携带有不同融合标签的可溶性重组胱抑素C或包涵体在透析复性后具有不同的免疫活性.结论:在大肠杆菌中成功表达并得到人胱抑素C的蛋白,复性后得到了重组胱抑素C的活性形式.
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内容分析
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文献信息
篇名 人胱抑素C的原核表达及包涵体复性研究
来源期刊 药物生物技术 学科 生物学
关键词 胱抑素C 原核表达 重组蛋白 包涵体 复性
年,卷(期) 2015,(5) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 396-399
页数 4页 分类号 Q786
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王继华 26 72 5.0 6.0
2 李江峰 4 8 2.0 2.0
3 才蕾 13 22 3.0 4.0
4 钱伟 5 3 1.0 1.0
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胱抑素C
原核表达
重组蛋白
包涵体
复性
研究起点
研究来源
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药物生物技术
双月刊
1005-8915
32-1488/R
16开
南京童家巷24号
28-243
1994
chi
出版文献量(篇)
2585
总下载数(次)
20
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