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摘要:
磷酸化修饰是蛋白或多肽调节一种重要方法.利用分子动力学模拟方法,比较研究了蛋白激酶(protein kinase C-θ,PKCθ)催化域的转折片段Ser 676位点磷酸化修饰前后的结构动力学特点.模拟结果和氢键分析显示,此位点的磷酸化修饰对这一片段的结构有显著的影响,有助于增加结构的稳定性.此结果有益于进一步研究PKCθ的结构动力学和相关实验研究.
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文献信息
篇名 磷酸化修饰蛋白激酶PKCθ转折片段的结构动力学模拟研究
来源期刊 南开大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 蛋白激酶PKCθ 转折片段 分子动力学模拟 磷酸化
年,卷(期) 2015,(2) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 59-63
页数 5页 分类号 Q518.2
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 吴雪 9 34 4.0 5.0
2 佟天娇 1 0 0.0 0.0
3 周海明 1 0 0.0 0.0
4 闫金硕 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
蛋白激酶PKCθ
转折片段
分子动力学模拟
磷酸化
研究起点
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期刊影响力
南开大学学报(自然科学版)
双月刊
0465-7942
12-1105/N
大16开
天津市南开区卫津路94号
6-174
1955
chi
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