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摘要:
为探究IgG/IgM蛋白的分子特征、理化特性及病理学相关致病机理,对鹅细小病毒感染雏鹅的免疫球蛋白Ig进行了分级分离、纯化及 IgG/IgM 蛋白质结构和功能等生化-分子生物学分析。以 GPVYZ 感染雏鹅,采用( NH4)2 SO4分级分离鹅血清Ig,将Sephadex G-100凝胶柱在Utro-gel ACA22凝胶柱色谱工作站上串联,分步聚集纯化出鹅血清IgM/G进行SDS-PAGE和生化分析。结果显示,初级沉淀鹅血清Ig,在非还原条件下,感染组( RD)缺失6个蛋白主带(128,114,69,59,55,48 kDa);而在还原条件下,RD组缺失7个蛋白主带(139,128,119,113,97,94,61 kDa),新增加3个蛋白主带(64,65,36 kDa),RD组和对照组(CK)的IgM和IgG带分别增加10,7倍和1.5,2倍。表明鹅血清IgM、IgG单体的高度可变性造成了在形状构型上的多态性,其亚基条带的变化是机体抗病潜能的重要标志;纯化鹅血清IgM/G,在非还原条件下,RD组的IgG缺失150 kDa分子和重链(64 kDa),而在还原条件下,鹅血清IgG显示重链(60~70 kDa)特征蛋白带,重链62 kDa特异蛋白带仅出现在CK组的IgM/G中,同时RD的IgG还缺失91 kDa分子、IgG(ΔFc)(43 kDa)、轻链(25 kDa)蛋白带。提示GPV感染与鹅血清Ig发生相互作用,IgG与GPV感染密切相关,62 kDa重链基因可能是GPV的易感基因。试验还表明,RD组的鹅血清Ig含量仅为CK组的37%,IgG含量较IgM高2.56倍,RD组IgM、IgG比活力显著高于CK组,提示GPV拟制鹅血清IgM、IgG基因的表达,促使病毒感染雏鹅。稳定性试验显示,酸碱稳定性:鹅血清IgG>IgM;热稳定性IgM>IgG,RD组的IgM、IgG对碱和温度较为敏感。提示随pH值、温度的不同,Ig同时发生许多反应,GPV感染增加了鹅血清Ig的碱和温度敏感性。
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文献信息
篇名 鹅细小病毒感染雏鹅的免疫球蛋白IgG/IgM变异性研究
来源期刊 华北农学报 学科 农学
关键词 雏鹅 鹅细小病毒 免疫球蛋白M/G SDS-PAGE 凝胶层析
年,卷(期) 2015,(1) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 42-53
页数 12页 分类号 S853.5|Q78
字数 6244字 语种 中文
DOI 10.7668/hbnxb.2015.01.008
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 朱新产 青岛农业大学生命科学学院山东省高校植物生物技术重点实验室 25 217 5.0 14.0
2 杨丽金 青岛农业大学生命科学学院山东省高校植物生物技术重点实验室 9 4 1.0 2.0
3 邵艳红 青岛农业大学生命科学学院山东省高校植物生物技术重点实验室 1 3 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
雏鹅
鹅细小病毒
免疫球蛋白M/G
SDS-PAGE
凝胶层析
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
华北农学报
双月刊
1000-7091
13-1101/S
大16开
石家庄市和平西路598号
18-10
1986
chi
出版文献量(篇)
6276
总下载数(次)
4
总被引数(次)
88357
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