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摘要:
存在于细菌和植物叶绿体中的双精氨酸(Tat)蛋白质转运系统能将底物蛋白以折叠的状态进行跨膜转运。该系统中的单次跨膜膜蛋白 TatA 通过自身寡聚形成转运底物蛋白的通道。该文应用液体核磁共振方法解析了枯草芽孢杆菌 TatAy蛋白在十二烷基胆碱磷酸胶束中的结构,它是由一个跨膜螺旋(TMH)和一个两亲性螺旋(APH)构成的L型结构。通过与已经报道的枯草芽孢杆菌TatAd蛋白的结构比较,该文能够鉴定出参与维持L型构象的重要氨基酸残基,并指出了TatA蛋白家族中若干较为保守的结构特征。在此基础上,该文讨论了保守残基在 TatA 通道形成过程中可能发挥的作用。
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文献信息
篇名 枯草芽孢杆菌双精氨酸转运系统TatAy蛋白的溶液结构
来源期刊 波谱学杂志 学科 物理学
关键词 双精氨酸转运 膜蛋白 蛋白质结构 液体核磁共振
年,卷(期) 2015,(2) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 291-307
页数 17页 分类号 O482.53
字数 619字 语种 中文
DOI 10.11938/cjmr20150212
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 胡蕴菲 北京大学北京核磁共振中心 2 19 1.0 2.0
5 何鹏 北京大学北京核磁共振中心 1 0 0.0 0.0
9 吴宇杰 北京大学北京核磁共振中心 1 0 0.0 0.0
13 金长文 北京大学北京核磁共振中心 3 40 2.0 3.0
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研究主题发展历程
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双精氨酸转运
膜蛋白
蛋白质结构
液体核磁共振
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波谱学杂志
季刊
1000-4556
42-1180/O4
16开
中科院武汉物理与数学研究所(武汉71010号信箱)
38-313
1983
chi
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