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摘要:
本实验在同源建模和氨基酸序列比对的基础上,选取脱毛碱性蛋白酶(DHAP)8个氨基酸位点进行饱和突变.通过牛奶平板和96孔板发酵筛选,获得了4个催化特性改良的突变体,测序鉴定为D248F,D248S,M233L和W214K.利用酪蛋白和合成肽(AAPL-pN)作为底物,对这些突变体进行了评价,结果表明D248F、D248S、W214K在常温(28℃)下的酪蛋白水解活性提高;M233L在常温、高温(50℃)的酶活以及热稳定性都有增加.同时,M233L和W214K在25℃和50℃水解AAPL-pN的酶活也分别得到了不同程度的提高.
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文献信息
篇名 脱毛碱性蛋白酶(DHAP)的饱和突变
来源期刊 四川大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 脱毛碱性蛋白酶 短小芽胞杆菌 饱和突变 冷适应 热稳定性 酶活性
年,卷(期) 2015,(5) 所属期刊栏目 生物学
研究方向 页码范围 1177-1181
页数 5页 分类号 Q81
字数 4090字 语种 中文
DOI 103969/j.issn.0490-6756.2015.09.040
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 黄蓉 四川大学生命科学学院四川省分子生物学与生物技术重点实验室 16 170 7.0 13.0
2 冯红 四川大学生命科学学院四川省分子生物学与生物技术重点实验室 8 19 3.0 4.0
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研究主题发展历程
节点文献
脱毛碱性蛋白酶
短小芽胞杆菌
饱和突变
冷适应
热稳定性
酶活性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
四川大学学报(自然科学版)
双月刊
0490-6756
51-1595/N
大16开
成都市九眼桥望江路29号
62-127
1955
chi
出版文献量(篇)
5772
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10
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