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摘要:
基质金属蛋白酶(matrix metalloproteinases,MMP)是一种能够降解细胞外基质的蛋白水解酶.MMP-17是一种膜型基质金属蛋白酶,通过糖基磷脂酰肌醇连接于细胞表面,参与调控有机体的内环境稳定、宿主防御等多种生理过程.为研究MMP-17在马氏珠母贝免疫反应中的作用,实验运用RACE技术,克隆得到马氏珠母贝MMP-17(Pinctada martensii MMP,Pm-MMP-17)基因cDNA全长序列,并对其序列特征及功能进行初步分析.结果显示,Pm-MMP-17基因cDNA全长2 794 bp,开放阅读框(ORF)为1 923 bp,编码640个氨基酸,5'UTR长156bp,3'UTR长715 bp,分子量约为73.11 ku,等电点为8.98;多序列比对和系统进化树分析表明,Pm-MMP-17与其他物种的MMP具有较高的保守性,与长牡蛎的MMP-17相似性高达82%;功能结构域分析表明,Pm-MMP-17有5个高度保守的结构区域:N-末端的信号肽、前导区、催化区、铰链区和C-末端的类血红素结合蛋白区;荧光定量数据分析表明,Pm-MMP-17基因在马氏珠母贝的闭壳肌、珍珠囊、足、外套膜、血淋巴、肝胰腺、性腺、鳃等8个组织中均有表达,在血液中的表达量最高,闭壳肌和鳃次之;脂多糖(LPS)刺激后,Pm-MMP-17基因表达水平上调,12 h后达到最大值,之后又逐渐下调并恢复到正常水平.研究表明,Pm-MMP-17基因可能在马氏珠母贝的免疫反应中起着重要作用.
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文献信息
篇名 马氏珠母贝基质金属蛋白酶基因MMP-17的克隆及表达分析
来源期刊 水产学报 学科 农学
关键词 马氏珠母贝 Pm-MMP-17基因 克隆 荧光定量 表达分析
年,卷(期) 2015,(7) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 978-988
页数 分类号 Q786|S968.3
字数 语种 中文
DOI 10.11964/jfc.20150109686
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 邓岳文 广东海洋大学水产学院 98 873 18.0 25.0
3 罗少杰 广东海洋大学水产学院 18 50 5.0 7.0
4 焦钰 广东海洋大学水产学院 49 148 7.0 11.0
5 郑哲 广东海洋大学水产学院 33 43 4.0 6.0
8 田荣荣 广东海洋大学水产学院 5 21 2.0 4.0
9 闫芳 广东海洋大学水产学院 3 21 2.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
马氏珠母贝
Pm-MMP-17基因
克隆
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表达分析
研究起点
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期刊影响力
水产学报
月刊
1000-0615
31-1283/S
大16开
上海市临港新城沪城环路999号
4-297
1964
chi
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