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摘要:
为了在原核细胞中表达金黄色葡萄球菌弹性纤维结合蛋白(EBPS),制备多克隆抗体,将构建的pET30a?nEBPS重组质粒转化大肠杆菌BL21( DE3),经IPTG诱导表达后,亲和层析法纯化重组蛋白,以纯化的重组蛋白为抗原免疫新西兰大耳白兔制备多克隆抗体,ELISA方法检侧抗体滴度,亲和层析法纯化兔抗nEBPS多克隆抗体。结果显示,利用pET30a?nEBPS重组质粒,经原核表达和亲和层析获得了nEBPS蛋白;利用nEBPS蛋白质制备多克隆抗体,间接ELISA检测的纯化抗体效价可达0?686( OD450值),P/N值达6?7。
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文献信息
篇名 金黄色葡萄球菌表面蛋白nEBPS抗体的制备和纯化
来源期刊 江苏农业学报 学科 农学
关键词 nEBPS抗体 多克隆抗体 制备 纯化
年,卷(期) 2015,(6) 所属期刊栏目 加工贮藏?质量安全
研究方向 页码范围 1430-1434
页数 5页 分类号 S852.61+1
字数 3261字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1000-4440.2015.06.037
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 吴金花 内蒙古民族大学生命科学学院 41 213 8.0 13.0
5 锡林高娃 内蒙古民族大学生命科学学院 25 24 3.0 4.0
9 薛晓阳 内蒙古民族大学生命科学学院 7 22 2.0 4.0
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研究主题发展历程
节点文献
nEBPS抗体
多克隆抗体
制备
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
江苏农业学报
双月刊
1000-4440
32-1213/S
大16开
南京市孝陵卫钟灵街50号省农科院内
28-113
1985
chi
出版文献量(篇)
3989
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8
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