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摘要:
绿脓杆菌外膜蛋白OprF可有效激活机体的免疫机制对抗细菌的感染,在疫苗上有很好的应用前景。采用分子克隆方法获得绿脓杆菌外膜蛋白OprF表达菌株;利用SDS-PAGE电泳切胶纯化、尿素梯度复性获得OprF蛋白,免疫小鼠制备OprF蛋白多克隆抗体。ELISA法表明,OprF抗血清滴度达1∶12800倍,Western blotting证实抗血清具有很好的特异性。通过DNAMAN软件对OprF序列同源性分析发现其C端在不同细菌间存在较高同源性;采用MEGA软件对OprF的系统发生分析发现假单胞菌属细菌的亲缘关系高于其它属细菌。
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绿脓杆菌RNA降解蛋白PNPase与RNase E表达纯化及相互作用
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RNaseE
蛋白表达纯化
相互作用
内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 重组绿脓杆菌外膜蛋白OprF的表达、纯化及多克隆抗体制备与鉴定
来源期刊 生物技术通报 学科
关键词 OprF蛋白 多克隆抗体 酶联试验 Western blotting 系统发生分析
年,卷(期) 2015,(8) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 213-218
页数 6页 分类号
字数 语种 中文
DOI 10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2015.08.031
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘祥 陕西理工学院生物科学与工程学院 22 92 6.0 8.0
2 陈春琳 陕西理工学院生物科学与工程学院 10 23 3.0 4.0
3 俱雄 陕西理工学院生物科学与工程学院 8 20 3.0 4.0
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研究主题发展历程
节点文献
OprF蛋白
多克隆抗体
酶联试验
Western blotting
系统发生分析
研究起点
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