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摘要:
蛋白质与配体作用的瞬时性对调节生物功能的正常发挥至关重要。采用紫外‐可见吸收光谱法(UV‐Vis)和圆二色光谱法(CD)研究了高铁肌红蛋白(metMyoglobin ,metMb)与一氧化氮的配位反应过程,论证了metM b与NO配位反应机理以及影响配位反应的因素。结果表明:metM b能与NO发生配位反应,420,534和568 nm处特征峰的出现,表明metM b与NO结合并生成一种新的配合物———亚硝基高铁肌红蛋白(nitrosylmetmyoglobin ,metM bNO )。随着时间的推移,溶液中NO浓度逐渐减小,metM bNO配合物中Fe—N配位键在大量H2 O分子的进攻下断裂,NO慢慢地脱离,metM bNO配合物完成解离过程并重新生成metM b。实验中还发现metM b与NO配位反应的进行受到缓冲介质类型、离子强度、pH及温度等外界因素的影响。并且在0.01 mol?L -1磷酸盐缓冲液近中性条件时,metM b与NO配位反应最先达到平衡;当温度较低为280 K时,更易于metM b与NO配位反应的进行。此外,CD数据表明NO只与metM b血红素中心的铁原子发生配位反应而对蛋白二级结构影响甚微。探讨metM b与NO配位反应机制对于进一步研究生物体内NO功能的发挥有着重要的指导意义。
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文献信息
篇名 光谱法研究高铁肌红蛋白活性中心与一氧化氮的配位反应
来源期刊 光谱学与光谱分析 学科 化学
关键词 高铁肌红蛋白 一氧化氮 亚硝基高铁肌红蛋白 配位反应
年,卷(期) 2015,(7) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 1967-1972
页数 6页 分类号 O657.3
字数 3709字 语种 中文
DOI 10.3964/j.issn.1000-0593(2015)07-1967-06
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 郑学仿 87 492 10.0 17.0
5 曹洪玉 13 78 5.0 8.0
9 唐乾 15 143 7.0 11.0
13 张越 3 3 1.0 1.0
14 史珊珊 大连大学生命科学与技术学院 2 4 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
高铁肌红蛋白
一氧化氮
亚硝基高铁肌红蛋白
配位反应
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
光谱学与光谱分析
月刊
1000-0593
11-2200/O4
大16开
北京市海淀区学院南路76号钢铁研究总院
82-68
1981
chi
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