重组牛α-干扰素的原核表达与纯化

• 作者: 廖学文 张克春 张弦 缪德年 黄克和
• 来源期刊: 畜牧与兽医
• 学科: 生物学
• 关键词: 牛α-干扰素 原核表达 纯化
• 年，卷（期）: 2015,（3）
• 所属期刊栏目: 兽医科技
• 页码范围: 97-101
• 页数: 5页
• 分类号: Q789
• 字数: 4534字
• 语种: 中文

摘要

为在大肠杆菌表达系统中高效表达牛α-干扰素(bovine interferon-α,BoIFN-α),将经密码子优化后的牛α-干扰素成熟蛋白基因合成并克隆到表达载体pCold Ⅱ中,转化大肠杆菌BL21 (DE3)中诱导表达,获得可溶性的表达蛋白.对重组菌表达条件进行优化,结果显示在IPTG浓度为0.64 mmol/L,诱导温度为15℃,诱导时间为9h的条件下,可溶性目的蛋白的表达量最高.重组蛋白经镍柱纯化后的纯度为99.2％,表达量为36 mg/L菌液.小.组蛋白在MDBK细胞上抗水泡性口炎病毒的活性为1×106 U/mg.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	黄克和	南京农业大学动物医学院	159	1947	23.0	35.0
2	缪德年		44	202	7.0	12.0
3	张克春		70	377	10.0	15.0
4	廖学文		5	17	2.0	4.0
5	张弦	南京农业大学动物医学院	3	3	1.0	1.0