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摘要:
采用硫酸铵分级沉淀、CM-Sepharose离子交换层析、Superdex-200凝胶过滤层析法,从新鲜芫荽中分离纯化出电泳纯的酸性磷酸酶(acid phosphatase,ACP).该酶的酶活回收率为14.20%、纯化倍数为238.60、酶比活力为295.87 U/mg、亚基分子质量约为53.8 kD;芫荽ACP酶学性质研究结果表明:该酶的最适反应温度为55℃,在50℃以下时较稳定,因此该酶对温度较敏感;该酶的最适反应pH值为5.8,在pH 4.0~7.0之间较稳定,表明该酶耐受于酸性环境;芫荽ACP的对硝基苯酚磷酸二钠km值为0.63 mmol/L,表明该酶与底物对硝基苯酚磷酸二钠具有较高的亲和力;甲醇、乙醇、异丙醇、抗坏血酸、草酸、Cu2+、Pb2+、Ag+对该酶具有强烈的抑制作用;Mg2+、Mn2+、Ba2+、K+对该酶具有一定的激活作用.
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文献信息
篇名 芫荽酸性磷酸酶的提取、纯化及酶学性质研究
来源期刊 食品科学 学科 生物学
关键词 芫荽 酸性磷酸酶 分离纯化 酶学性质
年,卷(期) 2015,(21) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 162-167
页数 6页 分类号 Q946.5
字数 4540字 语种 中文
DOI 10.7506/spkx1002-6630-201521031
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作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 唐云明 13 40 3.0 5.0
2 傅婷 4 6 2.0 2.0
3 王丹 4 6 2.0 2.0
4 万骥 4 6 2.0 2.0
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芫荽
酸性磷酸酶
分离纯化
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期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
出版文献量(篇)
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47
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