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甘薯叶酸性磷酸酶的分离纯化及部分性质研究
甘薯叶酸性磷酸酶的分离纯化及部分性质研究
作者:
唐云明
李星
王洁
王红扬
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
甘薯叶
酸性磷酸酶
分离纯化
性质
摘要:
以新鲜甘薯老叶为材料,经过匀浆、硫酸铵盐析、DEAE-Sepharose阴离子交换层析和Superdex-200凝胶层析等步骤后,经十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定获得了电泳纯的酸性磷酸酶(acid phosphatase,ACP),纯化后ACP比活力为251.49 U/mg,纯化了169.07倍,回收率为3.50%.酶学性质研究结果表明:ACP为单亚基酶,全酶分子质量为42.3 kD,单亚基分子质量为41.2 kD;最适反应温度65℃,最适pH 5.2;在40℃以下和pH 4.0~6.0范围内酶活性较稳定;以对硝基苯磷酸二钠为底物时,测得其米氏常数Km值为0.258 mmol/L;Ca2+和Mg2+对ACP酶活性有明显激活作用,K+和Li+对ACP酶活性无影响,甲醇、乙二胺四乙酸和草酸对ACP酶活性的抑制作用较大;Hg2+和Ag+对ACP酶活性的抑制作用非常明显.
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文献信息
篇名
甘薯叶酸性磷酸酶的分离纯化及部分性质研究
来源期刊
食品科学
学科
生物学
关键词
甘薯叶
酸性磷酸酶
分离纯化
性质
年,卷(期)
2015,(3)
所属期刊栏目
生物工程
研究方向
页码范围
152-157
页数
6页
分类号
Q946.5
字数
4260字
语种
中文
DOI
10.7506/spkx1002-6630-201503029
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
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1
唐云明
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王红扬
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3
王洁
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4
李星
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传播情况
被引次数趋势
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引文网络
引文网络
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酸性磷酸酶
分离纯化
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研究来源
研究分支
研究去脉
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食品科学
主办单位:
北京食品科学研究院
出版周期:
半月刊
ISSN:
1002-6630
CN:
11-2206/TS
开本:
大16开
出版地:
北京市西城区禄长街头条4号
邮发代号:
2-439
创刊时间:
1980
语种:
chi
出版文献量(篇)
24602
总下载数(次)
47
总被引数(次)
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