血管紧张素转化酶抑制二肽抑制ACE作用的柔性分子对接

• 作者: 刘静 廖丽丽 李景军 王文高 申瑞玲 管骁 苏淅娜 韩飞
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 血管紧张素转化酶 抑制二肽 分子对接 分子机理
• 年，卷（期）: 2015,（5）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 1-6
• 页数: 6页
• 分类号: TS201.25
• 字数: 5401字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201505001

摘要

食源性血管紧张素转化酶(angiotensin Ⅰ-converting enzyme,ACE)抑制肽可有效抑制生物体内ACE活性,进而起到降压疗效,且作用温和,无副作用,是高血压治疗的理想药物,但其分子作用机制一直未有明确解释.本实验选取4个代表性食源ACE抑制二肽(Gly-Phe、Gly-Tyr、Val-Phe、Ile-Tyr)为研究对象,采用柔性分子对接的方法研究它们与ACE的相互作用模型与分子机理.分子对接结果表明:氢键、亲水、疏水、静电等作用力同时对二肽与ACE的结合有贡献,但以氢键作用为主;ACE分子中Ala354、Glu384、Arg522等氨基酸残基为二肽与其结合的重要活性位点;ACE抑制二肽中氮端氨基对其抑制活性影响显著.通过以上分子机理研究可为指导开发强活性ACE抑制肽提供理论指导.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	管骁	上海理工大学医疗器械与食品学院	67	363	10.0	14.0
2	刘静	上海海事大学信息工程学院	41	167	6.0	10.0
3	申瑞玲	郑州轻工业学院食品与生物工程学院	138	1267	19.0	28.0
4	韩飞		46	365	10.0	17.0
5	王文高		8	84	5.0	8.0
9	苏淅娜	上海理工大学医疗器械与食品学院	3	22	3.0	3.0