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NMR在α-synuclein的结构及相互作用研究中的应用
NMR在α-synuclein的结构及相互作用研究中的应用
作者:
刘买利
张则婷
戴晨晔
李从刚
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
核磁共振(NMR)
α-synuclein
蛋白质结构
蛋白质纤维化
蛋白质相互作用
摘要:
α-synuclein (AS)是一种和帕金森病(PD)密切相关的天然无结构蛋白,是PD标志物路易小体(LB)的主要成分.AS异常聚集和纤维化被认为是引起PD的主要原因之一,因而针对其结构、聚集和功能的研究一直是国际上的热点.核磁共振(NMR)技术能获得具有原子分辨率的蛋白质结构和动态信息,尤其适合研究其它生物物理方法难以研究的天然无结构蛋白.该综述主要讨论NMR技术结合其他技术手段在AS的结构、聚集机制、以及与生物膜、金属离子和其它蛋白质相互作用研究中的应用.这些研究结果为探索PD的发病机制提供了有益的线索.
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篇名
NMR在α-synuclein的结构及相互作用研究中的应用
来源期刊
波谱学杂志
学科
物理学
关键词
核磁共振(NMR)
α-synuclein
蛋白质结构
蛋白质纤维化
蛋白质相互作用
年,卷(期)
2016,(1)
所属期刊栏目
综述评论
研究方向
页码范围
153-167
页数
15页
分类号
O482.53
字数
8073字
语种
中文
DOI
10.11938/cjmr20160115
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α-synuclein
蛋白质结构
蛋白质纤维化
蛋白质相互作用
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
波谱学杂志
主办单位:
中国科学院武汉物理与数学研究所
中国物理学会波谱学专业委员会
出版周期:
季刊
ISSN:
1000-4556
CN:
42-1180/O4
开本:
16开
出版地:
中科院武汉物理与数学研究所(武汉71010号信箱)
邮发代号:
38-313
创刊时间:
1983
语种:
chi
出版文献量(篇)
1492
总下载数(次)
7
总被引数(次)
7081
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