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醇脱氢酶的纯化、酶学性质及其不对称催化
醇脱氢酶的纯化、酶学性质及其不对称催化
作者:
严明
程书兰
许琳
魏淼
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
醇脱氢酶
(3R,5S)-6-氯-3,5-二羟基己酸叔丁酯
酶学性质
摘要:
为了研究木兰假丝酵母(Candida magnolia)中的醇脱氢酶(alcohol dehydrogenase)3(ADH3)的突变酶(AIDI)的纯化、酶学性质以及不对称还原合成(3R,5S)-6-氯-3,5-二羟基己酸叔丁酯的能力.首先对AIDI进行(NH4)2SO4沉淀、透析以及DEAE Sepharose离子交换层析.将纯化后的酶用于最适温度、pH、有机溶剂耐受等酶学性质的研究,同时考察底物浓度对催化效率的影响.结果发现:通过纯化获得了电泳纯的AIDI.酶的最适温度为40℃,最适pH为7.0.该醇脱氢酶的热稳定性较好,对环境pH的变化不敏感,在pH 4~8之间较为稳定.部分金属离子对该酶的活性具有抑制作用,特别是Fe2+对其具有显著抑制作用.在0.1 mol/L、pH 7.0的Na3PO4缓冲液中,底物质量浓度为50 g/L,30℃转化24 h,转化率能达到94%.
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文献信息
篇名
醇脱氢酶的纯化、酶学性质及其不对称催化
来源期刊
生物加工过程
学科
生物学
关键词
醇脱氢酶
(3R,5S)-6-氯-3,5-二羟基己酸叔丁酯
酶学性质
年,卷(期)
2016,(1)
所属期刊栏目
研究与开发
研究方向
页码范围
8-13
页数
6页
分类号
Q78
字数
4972字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1672-3678.2016.01.002
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
严明
南京工业大学生物与制药工程学院
56
226
9.0
11.0
2
许琳
南京工业大学生物与制药工程学院
60
216
8.0
10.0
3
魏淼
南京工业大学生物与制药工程学院
4
3
1.0
1.0
4
程书兰
南京工业大学生物与制药工程学院
1
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2019(2)
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2020(4)
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研究主题发展历程
节点文献
醇脱氢酶
(3R,5S)-6-氯-3,5-二羟基己酸叔丁酯
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物加工过程
主办单位:
南京工业大学
出版周期:
双月刊
ISSN:
1672-3678
CN:
32-1706/Q
开本:
大16开
出版地:
南京市浦珠南路30号
邮发代号:
创刊时间:
2003
语种:
chi
出版文献量(篇)
1619
总下载数(次)
9
总被引数(次)
10170
相关基金
国家重点基础研究发展计划(973计划)
英文译名:
National Basic Research Program of China
官方网址:
http://www.973.gov.cn/
项目类型:
学科类型:
农业
国家高技术研究发展计划(863计划)
英文译名:
The National High Technology Research and Development Program of China
官方网址:
http://www.863.org.cn
项目类型:
重点项目
学科类型:
信息技术
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