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摘要:
β-类淀粉蛋白42(amyloid-β42,Aβ42)聚集形成的可溶性寡聚体具有神经细胞毒性,是引起阿尔茨海默症的主要原因之一.通过浊度法、聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamidegelelectrophoresis,SDS-PAGE)和原子力显微镜(atomic force microscopy,AFM)技术,分析在真菌化合物demethoxyviridin存在情况下,Aβ42聚集过程中荧光强度、浊度、寡聚体和聚集物的比例及颗粒表观形态等动态变化之间的对应关系.结果表明,化合物demethoxyviridin可明显促进Aβ42小分子寡聚体形成高分子量寡聚体后,形成不溶性大分子聚集物沉淀,减少可溶性Aβ42寡聚体比例.探讨了硫磺素T荧光法、浊度法、SDS-PAGE法和AFM法在研究Aβ42聚集及活性化合物影响Aβ 42聚集中的互补性,认为综合应用4种方法有助于揭示活性化合物影响Aβ42寡聚体沉淀形成的分子机理.
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文献信息
篇名 促进Aβ42形成不溶性聚集物的一种真菌化合物
来源期刊 深圳大学学报(理工版) 学科 医学
关键词 微生物药物学 阿尔茨海默症 β-类淀粉蛋白 Aβ42寡聚体 Aβ42聚集 Aβ42大分子聚集沉淀 真菌化合物
年,卷(期) 2016,(1) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 25-32
页数 8页 分类号 R93
字数 4089字 语种 中文
DOI 10.3724/SP.J.1249.2016.01025
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微生物药物学
阿尔茨海默症
β-类淀粉蛋白
Aβ42寡聚体
Aβ42聚集
Aβ42大分子聚集沉淀
真菌化合物
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