原子力显微镜对不同聚集状态的β-淀粉样蛋白(1-42)的形态结构研究

• 作者: 俸军林 吕高萍 杨丽娟 樊里根 蒋常文 陈雪
• 来源期刊: 神经解剖学杂志
• 关键词: 原子力显微镜(AFM) β-淀粉样蛋白(Aβ) 阿尔茨海默病(AD)
• 年，卷（期）: 2016,（1）
• 所属期刊栏目: 原著
• 页码范围: 77-81
• 语种: 中文
• DOI: 10.16557/j.cnki.1000-7547.2016.01.014

摘要

目的:利用原子力显微镜(AFM)观察β-淀粉样蛋白(Aβ1-42)在不同聚集状态下的形态结构.方法:制备寡聚体:用六氟异丙醇溶解Aβ1-42单体,通风干燥后重悬于二甲基亚砜,以PBS稀释后4℃孵育24 h;按常规方法制备Aβ单体和纤维体;用AFM的轻敲模式及相位成像技术观察不同聚集状态Aβ的形态结构,并与单体和纤维体进行比较.结果:在制备寡聚体样本中,可观察到不同形状的Aβ1-42聚集体,包括球状寡聚体、环状结构、初级原纤维、成熟原纤维体等.初级原纤维呈串珠样链状结构,成熟原纤维呈致密的绳状结构.寡聚体高度为2～6nm,均值为4.39 nm;原纤维的长度约1μm,高度为1.5 nm～4 nm.单体分布均匀,呈颗粒状,平均高度为0.65±0.16 nm.纤维长度为2μm以上,高度为2～4 nm.结论:①用AFM可观察到Aβ单体、纤维和不同聚集状态的中间体,AFM技术是研究蛋白质聚集过程中动态变化的较好工具;②Aβ经PBS处理,可孵育出多种Aβ1-42中间体:球状体、环状结构和原纤维;③本实验将为研究阿尔茨海默病(AD)的发病机制和开发治疗AD新疗法提供实验依据.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	吕高萍	桂林医学院附属医院神经内科	22	79	5.0	7.0
2	俸军林	桂林医学院附属医院神经内科	83	507	13.0	17.0
3	蒋常文	桂林医学院人体解剖学教研室	68	228	7.0	11.0
4	陈雪		7	38	3.0	6.0
5	杨丽娟		2	5	2.0	2.0
6	樊里根		1	3	1.0	1.0