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摘要:
流感病毒基质蛋白1(matrix protein 1,M1)位于病毒包膜之下,形成一层壳状结构(衣壳),可与病毒的血凝素、神经氨酸酶、包膜和病毒遗传物质发生相互作用,在病毒的组装与复制过程中起着关键作用.不过,除N端有晶体结构外,全长M1蛋白的结构尚未解析.因此,人们对全长M1蛋白如何二聚化、然后多聚化形成病毒衣壳的过程知之甚少.为了解M1蛋白的二聚化机制,首先从M1的N端片段晶体结构出发,用蛋白质结构预测方法获得M1的全长结构模型;其次,对可能的M1二聚体进行分子动力学模拟,分析其二聚化界面的氨基酸,由此发现了一种通过M1蛋白C端片段结合而形成的二聚体;最后,为验证模拟结果,用电镜三维重构方法分析了全长M1二聚体的构象,并提出了M1多聚化的机理模型.
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文献信息
篇名 A型流感病毒基质蛋白M1的二聚化机制
来源期刊 复旦学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 A型流感病毒 基质蛋白M1 二聚化 分子建模 单颗粒三维重构
年,卷(期) 2016,(3) 所属期刊栏目 生物科学
研究方向 页码范围 388-395
页数 分类号 Q71
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 黄强 复旦大学生命科学学院遗传工程国家重点实验室 19 39 3.0 6.0
3 刘建平 复旦大学生命科学学院遗传工程国家重点实验室 25 84 5.0 8.0
4 张一堪 复旦大学生命科学学院遗传工程国家重点实验室 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
A型流感病毒
基质蛋白M1
二聚化
分子建模
单颗粒三维重构
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
复旦学报(自然科学版)
双月刊
0427-7104
31-1330/N
16开
上海市邯郸路220号
4-193
1955
chi
出版文献量(篇)
2978
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5
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22578
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