竹笋胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及其性质

• 作者: 余能富 王小东 贺磊
• 来源期刊: 南方林业科学
• 关键词: 竹笋 胰蛋白酶抑制剂 分离纯化
• 年，卷（期）: 2016,（6）
• 页码范围: 62-64,73
• 页数: 4页
• 分类号: S795|Q556.9
• 语种: 中文
• DOI: 10.16259/j.cnki.36-1342/s.2016.06.017

摘要

为寻找天然胰蛋白酶抑制剂，经过葡聚糖凝胶G25、G50柱、二乙二胺乙基纤维素－葡聚糖凝胶A50分离纯化从竹笋中获得了竹笋胰蛋白酶抑制剂(BSTI)，纯化后浓度比粗提物提高了1200倍，SDS-PAGE显示纯化胰蛋白酶抑制剂为单一条带。其性质研究表明：经100℃热变性15 min后，BSTI仍保持50%的抑制活性，表明BSTI有较强的热稳定性；BSTI的等电点为4.4左右； BSTI在CoCl2溶液中还有94.7%的活性，但是在FeSO4溶液中活性却完全被压制；BSTI在氧化剂中活性不高；几种还原剂对其活性有一定的抑制，但是维生素C不仅不会抑制其活性反而能够提高它的活力；螯合剂KCN能大幅提高BSTI的活性，EDTA和喔星会抑制其活性。

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王小东		34	182	8.0	11.0
2	余能富		21	72	5.0	7.0
3	贺磊		28	62	5.0	5.0