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摘要:
黄曲霉毒素B1(AFB1)是目前发现的致癌能力最强的真菌毒素,严重危害人畜健康.人血清白蛋白(Human serum albumin,HSA)在结合、运输内源性和外源性等小分子物质方面具有重要的生理功能.研究AFB1与HSA的相互作用机理和作用过程,在分子毒理学上具有重要意义.本研究模拟在人体血液pH条件(pH7.4,离子强度0.1 mol/L),通过荧光淬灭、3D荧光法和圆二色谱(Circular dichroism,CD)等光谱方法研究AFB1与人血清蛋白的相互作用.结果表明,AFB1与HSA的内源荧光淬灭属于静态淬灭,AFB1-HSA在298,303,308和313 K4个温度条件下,结合常数均为104数量级,结合位点都约为l.根据Van't Hoff方程,AFB1-HSA体系是熵增焓减的自发过程,分子间主要作用力为疏水作用和氢键.基于F(o)rster's能量转移,得知AFB1与HSA结合距离为3.31 nm.竞争结合实验表明,AFB1结合在HSA的siteI位点上,靠近色氨酸Trp-214.通过3D荧光分析,AFB1的结合作用导致了HSA氨基酸残基微环境和二级构象发生变化.圆二色谱的分析结果表明,二者的结合使得HSA的α-螺旋含量增加.
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关键词云
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文献信息
篇名 光谱法研究黄曲霉毒素B1与人血清白蛋白的结合反应
来源期刊 分析化学 学科
关键词 黄曲霉毒素B1 人血清白蛋白 结合反应 光谱法
年,卷(期) 2016,(1) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 54-60
页数 7页 分类号
字数 5429字 语种 中文
DOI 10.11895/j.issn.0253-3820.150657
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 马良 西南大学食品科学学院 84 581 14.0 20.0
2 张宇昊 西南大学食品科学学院 93 590 14.0 20.0
3 王佳曼 西南大学食品科学学院 4 13 2.0 3.0
4 江涛 西南大学食品科学学院 5 37 3.0 5.0
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研究主题发展历程
节点文献
黄曲霉毒素B1
人血清白蛋白
结合反应
光谱法
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
分析化学
月刊
0253-3820
22-1125/O6
大16开
长春人民大街5625号
12-6
1972
chi
出版文献量(篇)
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