整合素连接激酶生物学功能研究进展

• 作者: 吴雄飞 李亚斐 李宁
• 来源期刊: 生命的化学
• 关键词: 整合素连接激酶 结构域 信号通路 血管内皮
• 年，卷（期）: 2016,（3）
• 所属期刊栏目: 综述
• 页码范围: 385-389
• 页数: 5页
• 语种: 中文
• DOI: 10.13488/j.smhx.20160320

摘要

整合素连接激酶(integrin-linked kinase,ILK)是一种联接整合素和细胞骨架的关键蛋白因子,具有丝氨酸和苏氨酸蛋白激酶活性,主要有343和473两个丝氨酸磷酸化位点.ILK具有C端的激酶催化结构域、磷脂酰肌醇结合结构域和锚蛋白重复序列三个功能结构域.ILK能与MAPK、PKB、GSK3、NF-κB等多条信号通路和细胞骨架蛋白相互作用.研究表明,ILK在细胞生物学活动中发挥了重要作用,如参与调控细胞周期G1/S/G2期,促进肿瘤细胞迁移,抑制细胞凋亡,此外ILK还通过TGF-β1等参与了上皮细胞-间充质细胞转换(epithelial-mesenchymal transition,EMT).研究表明,ILK在血管新生中也发挥了重要作用;不但促进血管生成,而且能逆转高压导致的血管内皮紊乱,减少氧化应激产物eNOS的产生,降低血管动脉粥样硬化的发病率和严重程度.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	李宁		82	741	16.0	22.0
2	吴雄飞		165	855	16.0	22.0
3	李亚斐		51	289	9.0	14.0