分离纯化刺芹侧耳Pleurotus eryngii芳基醇氧化酶,并探究其酶学性质.通过硫酸铵盐沉、DEAE-Sepharose Fast Flow 弱阴离子交换层析、Sephacryl S-200 High Resolution凝胶过滤层析和Source 15Q强阴离子交换层析,得到纯化的单一酶.经肽指纹图谱鉴定,确定其为芳基醇氧化酶,酶活回收率25.5%,纯化倍数38.2.结合SDS-PAGE和IEF-PAGE分析,确定其分子量和等电点分别为70kDa和4.2.以藜芦醇为底物,该酶最适反应pH为6.0,最适反应温度为70℃,金属离子Zn2+、Fe2+和CU2+对芳基醇氧化酶的活性抑制作用明显,Km和Vmax分别为0.921mmol/L和80U/mg.