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摘要:
本研究从白姑鱼幽门垂组织中提取胰蛋白酶粗酶,然后经硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析及Sephacryl S-200凝胶过滤层析等分离纯化技术,得到一种阴离子型胰蛋白酶(命名为:Trypsin A),并对该阴离子型胰蛋白酶进行鉴定及性质分析。结果表明:Trypsin A的分子质量约为28 kD,其最适反应温度为50℃,能在低于65℃条件下保持稳定;最适pH值为9.5,酸碱耐受范围为pH 9.5~11.0;Western blotting分析表明,白姑鱼阴离子型胰蛋白酶可以与抗鲫鱼胰蛋白酶抗体反应,符合胰蛋白酶活性区域的高度保守性;丝氨酸类蛋白酶抑制剂对白姑鱼胰蛋白酶具有抑制作用。
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文献信息
篇名 白姑鱼胰蛋白酶的分离纯化及其性质分析
来源期刊 食品科学 学科 工学
关键词 白姑鱼 胰蛋白酶 分离纯化 酶学性质
年,卷(期) 2016,(13) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 168-172
页数 5页 分类号 TS264.2
字数 4163字 语种 中文
DOI 10.7506/spkx1002-6630-201613030
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杜翠红 集美大学食品与生物工程学院水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心 17 67 5.0 7.0
2 李婷 集美大学食品与生物工程学院水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心 7 7 1.0 2.0
3 李欢 集美大学食品与生物工程学院水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心 3 3 1.0 1.0
4 詹云超 集美大学食品与生物工程学院水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心 1 1 1.0 1.0
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食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
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