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摘要:
探讨苦丁冬青苦丁茶中咖啡酰奎尼酸(caffeoylquinic acids,CQA):3-CQA、4-CQA、5-CQA、3,4-diCQA、3,5-diCQA和4,5-diCQA对α-淀粉酶的体外抑制活性,并采用荧光光谱法和圆二色谱法分析CQA与α-淀粉酶的相互作用特性,使用修正后的Stern-Volmer方程与van’t Hoff方程探讨CQA-酶之间的结合常数、结合位点数及热力学参数。结果表明:3-CQA、4-CQA、5-CQA、3,4-diCQA、3,5-diCQA和4,5-diCQA对α-淀粉酶均有较强的抑制作用,半抑制浓度(IC50)分别为1.54、1.05、1.28、0.96、0.33、0.64 mg/mL;CQA与α-淀粉酶发生结合反应,生成稳定的复合物,从而造成酶分子内部荧光发生猝灭;热力学参数分析表明CQA与α-淀粉酶主要靠疏水作用力结合,反应自发进行。此外,圆二色谱结果显示CQA的结合引起α-淀粉酶二级结构的变化,破坏了酶蛋白的天然构象,从而降低了酶的催化活性。
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文献信息
篇名 苦丁冬青苦丁茶咖啡酰奎尼酸类物质与α-淀粉酶的相互作用特性
来源期刊 食品科学 学科 工学
关键词 α-淀粉酶 咖啡酰奎尼酸 荧光光谱 圆二色谱 相互作用
年,卷(期) 2016,(13) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 6-12
页数 7页 分类号 TS272|TS201.3
字数 4997字 语种 中文
DOI 10.7506/spkx1002-6630-201613002
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 曾晓雄 南京农业大学食品科技学院 86 946 17.0 25.0
2 孙怡 南京农业大学食品科技学院 24 390 11.0 19.0
3 徐冬兰 南京农业大学食品科技学院 4 34 3.0 4.0
4 王晴川 南京农业大学食品科技学院 3 20 3.0 3.0
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节点文献
α-淀粉酶
咖啡酰奎尼酸
荧光光谱
圆二色谱
相互作用
研究起点
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
出版文献量(篇)
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