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摘要:
目的:通过对鞭毛蛋白质fliH的克隆表达及热稳定性分析,为深入分析细菌感染的分子机制以及新的特异性抗菌药物和快速诊断方法的研发提供基础.方法:利用PCR技术扩增fliH基因,构建重组质粒pET-28a-fliH-His6,并在大肠杆菌(Escherichia coli,Ecoli)B834中表达.运用亲和层析柱纯化fliH蛋白质,再用凝胶层析柱分析其在溶液中的聚集状态,TSA法分析其热稳定性.结果:(1)重组质粒pET-28a-fliH-His在E.coliB834中可溶性表达.(2)获得高纯度的fliH蛋白质(85%),以二聚体形式存在于溶液中.(3) fliH蛋白质在溶液中稳定存在的最适条件为pH6.0和NaC1200mM.结论:fliH蛋白质能够在溶液中以二聚体形式稳定存在,为深入认识鞭毛蛋白质在细菌致病过程中的相关分子机制及确切的生化功能奠定基础,从而为新的特异性抗菌药物及快速诊断方法的研发提供理论支撑.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 细菌鞭毛蛋白质fliH的表达及热稳定性分析
来源期刊 中国保健营养 学科
关键词 鞭毛蛋白质fliH 表达与纯化 热稳定性 抗菌药物
年,卷(期) 2016,(26) 所属期刊栏目 专题论著
研究方向 页码范围 18-19
页数 2页 分类号
字数 1548字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张绍城 绵阳市中心医院检验科 4 5 1.0 2.0
2 王欢欢 绵阳市中心医院检验科 4 7 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
鞭毛蛋白质fliH
表达与纯化
热稳定性
抗菌药物
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国保健营养
旬刊
1004-7484
14-1172/R
大16开
北京市100084-60信箱
82-911
1992
chi
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