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摘要:
AHA2蛋白位于植物细胞质膜上,该蛋白在原核蛋白表达体系中无法重组表达.已经报道的酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)表达体系操作复杂,成本高昂.本文将拟南芥aha2基因(全长2984bp)插入真核表达载体pPICZα A中,线性化质粒pPICZαA-aha2,电转化毕赤酵母X33细胞,通过同源重组获得工程菌.以0.5%甲醇诱导表达72 h后,收获细胞.冷冻研磨细胞,离心并收集上清进行亲和层析和分子筛纯化.SDS-PAGE分析结果显示,目的蛋白为97kD的条带.本研究成功的在毕赤酵母X33细胞中实现了拟南芥AHA2蛋白的表达和纯化.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 重组植物AHA2蛋白的真核表达及纯化
来源期刊 四川大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 aha2 基因克隆 重组蛋白表达 蛋白纯化
年,卷(期) 2017,(5) 所属期刊栏目 生物学
研究方向 页码范围 1119-1124
页数 6页 分类号 Q78
字数 4385字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.0490-6756.2017.05.039
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈敏 26 123 5.0 10.0
2 李硕 四川大学生命科学学院 7 6 2.0 2.0
3 吴兴翰 四川大学生命科学学院 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
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aha2
基因克隆
重组蛋白表达
蛋白纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
四川大学学报(自然科学版)
双月刊
0490-6756
51-1595/N
大16开
成都市九眼桥望江路29号
62-127
1955
chi
出版文献量(篇)
5772
总下载数(次)
10
总被引数(次)
25503
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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