人源Pelota C端结构域的纯化、结晶及晶体结构分析

• 作者: 任海霞 张兰君 林天伟 靳林丹
• 来源期刊: 厦门大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: Pelota C端结构域 人源 表达 纯化 结晶
• 年，卷（期）: 2017,（1）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 64-71
• 页数: 8页
• 分类号: Q356.1
• 字数: 4901字
• 语种: 中文
• DOI: 10.6043/j.issn.0438-0479.201604036

摘要

Pelota在进化上是非常保守的 RNA结合蛋白,人源Pelota mRNA分布于几乎所有的组织并作为一个多功能的蛋白参与多种生物途径.为解析人源Pelota C端结构域(C-terminal domain,CTD)的晶体结构,首先在大肠杆菌(Esche-richia coli)中表达,并采用亲和层析、凝胶过滤柱层析的方法,获得了纯度大于97%的蛋白.动态光散射实验表明纯化的蛋白有较高的均一性.在筛选了1852个结晶条件后,优化的人源Pelota CTD蛋白晶体能衍射X射线至0.26 nm分辨率.蛋白晶体的空间群为P6522,晶胞常数a=7.882 nm,b=7.882 nm,c=19.746 nm.上述结果为进一步研究 Pelota 的功能及其与下游蛋白的相互作用奠定了结构基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	任海霞	厦门大学生命科学学院	3	11	2.0	3.0
2	张兰君	厦门大学生命科学学院	1	0	0.0	0.0
3	靳林丹	厦门大学生命科学学院	1	0	0.0	0.0
4	林天伟	厦门大学生命科学学院	1	0	0.0	0.0