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摘要:
利用大肠杆菌Escherichia coli BL21(DE 3)克隆并表达来源于枯草芽孢杆菌Bacillus subtilis ATCC 15245的L-氨基酸连接酶(L-amino acid ligase,Lal)基因,采用Ni-NAT亲和层析法分离纯化得到重组的Lal,并以L-丙氨酸和L-谷氨酰胺为底物制备L-丙氨酰-L-谷氨酰胺(丙谷二肽).Lal属于ATP依赖酶,研究结果表明其最适反应温度和pH值分别为37℃和9.0,连续催化反应14 h可催化等摩尔的底物氨基酸(30 mmol/L)生成22.4 mmol/L的丙谷二肽,最高摩尔转化率可达74.7%.成功克隆表达了枯草芽孢杆菌的L-氨基酸连接酶,并将其应用于丙谷二肽的酶法合成,研究结果可为丙谷二肽的生物制造奠定理论基础.
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文献信息
篇名 利用重组枯草芽孢杆菌L-氨基酸连接酶合成丙谷二肽
来源期刊 发酵科技通讯 学科 生物学
关键词 丙谷二肽 L-氨基酸连接酶 枯草芽孢杆菌 大肠杆菌 酶法合成
年,卷(期) 2017,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 83-87
页数 5页 分类号 Q78
字数 3498字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 洪翔 天津科技大学工业发酵微生物教育部重点实验室 2 1 1.0 1.0
5 朱新雅 天津科技大学工业发酵微生物教育部重点实验室 1 1 1.0 1.0
9 贾子樊 天津科技大学工业发酵微生物教育部重点实验室 1 1 1.0 1.0
13 黄晗 天津科技大学生物工程学院 1 1 1.0 1.0
14 谭旭 天士力控股集团有限公司健保食品开发中心 1 1 1.0 1.0
15 范晓光 1 1 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
丙谷二肽
L-氨基酸连接酶
枯草芽孢杆菌
大肠杆菌
酶法合成
研究起点
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