原文服务方: 《福建农林大学学报(自然科学版)》       
摘要:
本试验设计了M基因的特异性引物,扩增了M基因,成功构建了重组质粒,并转化至Escherichia coli BL21(DE3)感受态细胞中,优化了异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导表达条件.结果表明,重组表达的融合蛋白Pet-32a-M大小约为43 ku,与预期大小相符.十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)检测表明,M蛋白为包涵体蛋白,且在IPTG浓度为0.8 mmol·L-1,温度为37℃,诱导时间为8 h的条件下,蛋白表达效果最佳.蛋白免疫印迹检测结果进一步显示,重组蛋白Pet-32a-M在体外可以被成功表达.
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文献信息
篇名 猪流行性腹泻病毒M蛋白的原核表达
来源期刊 《福建农林大学学报(自然科学版)》 学科
关键词 猪流行性腹泻病毒 M蛋白 原核表达
年,卷(期) 2017,(3) 所属期刊栏目 生命科学
研究方向 页码范围 299-304
页数 6页 分类号 S852.65+1
字数 语种 中文
DOI 10.13323/j.cnki.j.fafu(nat.sci.).2017.03.011
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王全溪 福建农林大学动物科学学院 82 817 14.0 27.0
2 陈仕怡 福建农林大学动物科学学院 4 6 2.0 2.0
3 袁晓琴 福建农林大学动物科学学院 4 4 1.0 1.0
4 刘梦茜 福建农林大学动物科学学院 4 3 1.0 1.0
5 李春燕 福建农林大学动物科学学院 5 4 1.0 1.0
6 星东 福建农林大学动物科学学院 3 2 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
猪流行性腹泻病毒
M蛋白
原核表达
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研究来源
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研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
《福建农林大学学报(自然科学版)》
双月刊
1671-5470
35-1255/S
大16开
福建省福州市仓山区上下店路15号
1953-01-01
中文
出版文献量(篇)
2891
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总被引数(次)
30358
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