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猪苓菌丝形成菌核差异蛋白质组学研究
猪苓菌丝形成菌核差异蛋白质组学研究
作者:
曾旭
李兵
王春兰
田丽霞
邢咏梅
郭顺星
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
猪苓
蛋白质组学
SWATH非标记定量
环境胁迫
丝裂原活化蛋白激酶通路
细胞极性
胞壁蛋白糖基化修饰
摘要:
药用真菌猪苓菌丝形成菌核分子机制一直是人们关注的热点问题.本研究首次对猪苓进行了系统的蛋白质组学研究.基于液质联用技术并在数据依赖性采集模式下,成功鉴定了猪苓菌丝形成菌核的初始期、菌核生长期和成熟期的蛋白质组,共鉴定蛋白1 391个(global FDR 1%).采用先进的SWATH MSALL的非标记定量方式对初始期菌丝和菌核进行了差异蛋白质组学研究,从中定量蛋白1 234个,占鉴定蛋白数量的-88.7%.猪苓菌丝形成菌核过程中有378个蛋白差异表达.差异蛋白GO注释结果表明,在猪苓菌丝形成菌核过程中,差异蛋白参与的蛋白功能和生物学过程多样,以催化和结合为主,还参与感知环境刺激、信号转导、电子转移、过氧化活性、菌丝生长及胞壁合成等功能.进一步推测分析表明,猪苓菌丝形成菌核可能是由于缺氧或温差等多种环境胁迫诱导所致,生成活性氧并形成氧化应激状态.信号通过丝裂原活化蛋白激酶通路(MAPK通路)途径向下游传递,可能调控了胞壁蛋白糖基化修饰,进而促进猪苓菌丝极性生长和菌丝形态学变化而形成菌核.KEGG代谢通路分析表明,差异蛋白还主要参与了糖、脂质和氨基酸等初级产物以及甾醇、多聚乙酰等次级代谢物的合成与代谢.因此,对差异蛋白质组的深入解析和研究有利于揭示猪苓菌丝形成菌核的蛋白分子机制,具有较强的理论和现实意义.
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植物学
差异蛋白质组学
盐胁迫
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篇名
猪苓菌丝形成菌核差异蛋白质组学研究
来源期刊
菌物学报
学科
关键词
猪苓
蛋白质组学
SWATH非标记定量
环境胁迫
丝裂原活化蛋白激酶通路
细胞极性
胞壁蛋白糖基化修饰
年,卷(期)
2017,(1)
所属期刊栏目
研究论文
研究方向
页码范围
60-70
页数
分类号
字数
语种
中文
DOI
10.13346/j.mycosystema.160162
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
郭顺星
中国医学科学院北京协和医学院药用植物研究所
146
2845
28.0
48.0
2
李兵
中国医学科学院北京协和医学院药用植物研究所
10
68
5.0
8.0
3
王春兰
中国医学科学院北京协和医学院药用植物研究所
28
969
12.0
28.0
4
邢咏梅
中国医学科学院北京协和医学院药用植物研究所
11
39
3.0
5.0
5
田丽霞
中国医学科学院北京协和医学院药用植物研究所
3
33
2.0
3.0
6
曾旭
中国医学科学院北京协和医学院药用植物研究所
12
49
4.0
7.0
传播情况
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引文网络
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节点文献
猪苓
蛋白质组学
SWATH非标记定量
环境胁迫
丝裂原活化蛋白激酶通路
细胞极性
胞壁蛋白糖基化修饰
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
菌物学报
主办单位:
中国科学院微生物研究所
中国菌物学会
出版周期:
月刊
ISSN:
1672-6472
CN:
11-5180/Q
开本:
16开
出版地:
北京市朝阳区北辰西路1号院3号中国科学院微生物研究所B401
邮发代号:
2-499
创刊时间:
1982
语种:
chi
出版文献量(篇)
3221
总下载数(次)
8
总被引数(次)
34143
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