皱纹盘鲍副肌球蛋白的分离纯化及初步性质研究

• 作者: 刘光明 张凌晶 曹敏杰 游银川 翁凌 颜龙杰
• 来源期刊: 水产学报
• 学科: 工学
• 关键词: 皱纹盘鲍 副肌球蛋白 肽质量指纹图谱 双向电泳 圆二色谱
• 年，卷（期）: 2017,（6）
• 页码范围: 836-844
• 页数: 9页
• 分类号: TS254.1
• 字数: 4812字
• 语种: 中文
• DOI: 10.11964/jfc.20160810521

摘要

为了研究鲍鱼肌原纤维中副肌球蛋白(PM)的性质,以皱纹盘鲍为原料,采用硫酸铵盐析和羟基磷灰石柱层析相结合的方法,从肌肉中纯化得到PM.利用肽质量指纹图谱测定其内部肽片段氨基酸序列;采用双向电泳测定其等电点;用圆二色谱研究其二级结构特征,进一步利用红外光谱对其官能团进行表征.SDS-PAGE结果显示,PM分子量约为97.0 ku.肽质量指纹图谱分析获得36条肽段共403个氨基酸残基,与盘鲍和太平洋牡蛎PM的一致性分别为99.7%和72.0%,表明纯化蛋白确为PM.双向电泳测得PM等电点约为5.4,证明其为一种酸性蛋白.圆二色谱结果显示,PM溶液在192 nm处有一正吸收峰,在208和223 nm处各有一负吸收峰,具有典型α-螺旋结构的特征谱峰型;其热变性温度为58.1℃.红外光谱分析结果进一步证实,PM具有完整的α螺旋结构.对鲍鱼PM理化特性进行研究,可为鲍鱼质构相关研究及鲍鱼制品深加工提供一定的理论基础.