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摘要:
采用圆二色谱、荧光分光光度等方法检测鳙鱼肌球蛋白的浊度、内源荧光性、热稳定性以及微结构,研究不同温度诱导的鲢肌球蛋白的变性规律.研究结果表明,随着温度的升高,肌球蛋白溶液浊度先增加后下降;肌球蛋白的吸热转变温度为44.2℃,且吸热转变峰随着热诱导温度的升高不断减小直至消失;当温度超过45℃时三级结构伸展属于自发;当热诱导温度超过40℃后,肌球蛋白二级结构α-螺旋转变为β-折叠,而β-转角变化受温度的影响更大.肌球蛋白在不同温度诱导下其微结构等特性发生不同的变化,其聚集能力也存在差异,进而影响其凝胶的形成能力.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 热诱导对鳙鱼肌球蛋白特性的影响
来源期刊 中国食品学报 学科
关键词 鲢鱼肌球蛋白 浊度 二级结构 三级结构 热诱导温度
年,卷(期) 2017,(11) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 28-35
页数 8页 分类号
字数 语种 中文
DOI 10.16429/j.1009-7848.2017.11.004
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 袁丽 江苏大学食品与生物工程学院 43 267 9.0 14.0
2 高瑞昌 江苏大学食品与生物工程学院 47 336 10.0 16.0
3 石彤 江苏大学食品与生物工程学院 6 22 3.0 4.0
4 孙楚楚 江苏大学食品与生物工程学院 4 9 2.0 2.0
5 冯雪平 江苏大学食品与生物工程学院 2 7 2.0 2.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
鲢鱼肌球蛋白
浊度
二级结构
三级结构
热诱导温度
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国食品学报
月刊
1009-7848
11-4528/TS
16开
北京市海淀区阜成路北3街6号轻苑大厦3层
2001
chi
出版文献量(篇)
6381
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49057
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