热加工处理对β-乳球蛋白与茶多酚间相互作用的影响

• 作者: 何志勇 徐洁琼 曾茂茂 秦昉 陈洁
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 关键词: β-乳球蛋白 儿茶素 相互作用 热处理 荧光光谱
• 年，卷（期）: 2017,（8）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 96-102
• 页数: 7页
• 字数: 4970字
• 语种: 中文
• DOI: 10.13995/j.cnki.11-1802/ts.013213

摘要

利用荧光光谱技术分析β-乳球蛋白与EGCG、EGC间的相互作用,通过测定其结合常数、结合位点数、热力学常数及p-乳球蛋白的构象变化,探究不同热处理加工条件(80℃/20 min、100℃/5 min)和加热方式(蛋白与茶多酚混合加热、蛋白单独加热)对β-乳球蛋白与茶多酚间相互作用的影响.结果表明,热加工处理对β-乳球蛋白构象及与EGCG、EGC的结合强度有不同影响.B-乳球蛋白热变性致结构展开,从而表现出与EGCG、EGC的结合能力增强.EGCG、EGC均能与p-乳球蛋白自发形成复合物而发生相互作用,结合强度EGCG明显大于EGC.对比EGCG、EGC与β-乳球蛋白混合加热和β-乳球蛋白单独加热,发现80℃混合加热后的结合强度均大于80℃蛋白单独加热,分别增加55.56％和42.78％,而100℃混合加热后的结合强度均小于100℃蛋白单独加热,分别减小14.44％及74.22％.热加工处理能改变EGCG、EGC与B-乳球蛋白的结合力类型.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	陈洁	江南大学食品科学与技术国家重点实验室	129	966	16.0	26.0
2	秦昉	江南大学食品科学与技术国家重点实验室	57	447	12.0	19.0
3	何志勇	江南大学食品科学与技术国家重点实验室	82	738	15.0	24.0
4	徐洁琼	江南大学食品科学与技术国家重点实验室	4	11	2.0	3.0
5	曾茂茂	江南大学食品科学与技术国家重点实验室	66	217	9.0	12.0