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红松仁清蛋白ACE抑制肽的分离纯化与结构鉴定
红松仁清蛋白ACE抑制肽的分离纯化与结构鉴定
作者:
方丽
王祖浩
王辑
王鹏
苗欣宇
闵伟红
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
红松仁清蛋白
ACE抑制肽
分离纯化
氨基酸序列
摘要:
为研究酶解红松仁清蛋白中具有血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制活性短肽的组分及其序列,采用超滤、Sephadex G-25、Sephadex G-15及反相高效液相色谱对松仁清蛋白酶解液进行分离纯化,对纯化后样品(组分D2)进行质谱结构鉴定.质谱结果进行从头测序,筛选得到ACE抑制肽Tyr-Leu-Leu-Lys(YLLK),分子质量为535.34 D.该肽经固相合成纯度为99.80%,其半数抑制浓度测定值为0.282 5 μmol/L.
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篇名
红松仁清蛋白ACE抑制肽的分离纯化与结构鉴定
来源期刊
食品科学
学科
工学
关键词
红松仁清蛋白
ACE抑制肽
分离纯化
氨基酸序列
年,卷(期)
2017,(5)
所属期刊栏目
基础研究
研究方向
页码范围
129-133
页数
5页
分类号
TS255.6
字数
3688字
语种
中文
DOI
10.7506/spkx1002-6630-201705021
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期刊影响力
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主办单位:
北京食品科学研究院
出版周期:
半月刊
ISSN:
1002-6630
CN:
11-2206/TS
开本:
大16开
出版地:
北京市西城区禄长街头条4号
邮发代号:
2-439
创刊时间:
1980
语种:
chi
出版文献量(篇)
24602
总下载数(次)
47
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