红松仁清蛋白ACE抑制肽的分离纯化与结构鉴定

• 作者: 方丽 王祖浩 王辑 王鹏 苗欣宇 闵伟红
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 红松仁清蛋白 ACE抑制肽 分离纯化 氨基酸序列
• 年，卷（期）: 2017,（5）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 129-133
• 页数: 5页
• 分类号: TS255.6
• 字数: 3688字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201705021

摘要

为研究酶解红松仁清蛋白中具有血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制活性短肽的组分及其序列,采用超滤、Sephadex G-25、Sephadex G-15及反相高效液相色谱对松仁清蛋白酶解液进行分离纯化,对纯化后样品(组分D2)进行质谱结构鉴定.质谱结果进行从头测序,筛选得到ACE抑制肽Tyr-Leu-Leu-Lys(YLLK),分子质量为535.34 D.该肽经固相合成纯度为99.80％,其半数抑制浓度测定值为0.282 5 μmol/L.