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摘要:
在模拟人体血液pH 7.4的条件下,用分子对接及其荧光光谱、3D荧光、圆二色谱等方法研究黄曲霉毒素G1(aflatoxin G1,AFG1)与人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)的相互作用.结果发现,根据双对数方程得出AFG1与HSA结合反应猝灭机制为静态猝灭,4个温度条件下结合常数数量级均为104,结合位点数近似为1.通过分子对接和热力学参数计算,AFG1结合在HSA的ⅠB疏水腔中,二者结合力主要为疏水作用和氢键.通过研究体内金属离子对AFG1-HSA反应的影响,Fe3+、Mg2+能增大AFG1对HSA的亲和力,而Zn2+、Cu2+、Mn2+离子则能大大降低AFG1与HSA的亲和力.基于F(o)rster's能量转移,二者反应距离为3.26 nm.3D荧光结果显示,二者的结合反应使HSA生色团氨基酸残基疏水性增加,二级结构发生改变;圆二色谱结果表明,加入AFG1使得HSA的α-螺旋含量增加.
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文献信息
篇名 黄曲霉毒素G1与人血清白蛋白的结合机理及分子对接
来源期刊 食品科学 学科 医学
关键词 黄曲霉毒素G1 人血清白蛋白 光谱 分子对接 结合反应
年,卷(期) 2017,(5) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 86-91
页数 6页 分类号 R994.4
字数 5495字 语种 中文
DOI 10.7506/spkx1002-6630-201705014
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 马良 西南大学食品科学学院 84 581 14.0 20.0
2 钟红 西南大学食品科学学院 5 5 2.0 2.0
3 王佳曼 西南大学食品科学学院 4 13 2.0 3.0
4 江涛 西南大学食品科学学院 5 37 3.0 5.0
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研究主题发展历程
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黄曲霉毒素G1
人血清白蛋白
光谱
分子对接
结合反应
研究起点
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期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
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